Amylin (20-29) (human);SNNFGALISS

📅 2026/8/11 15:19:53
Amylin (20-29) (human);SNNFGALISS
一、基础信息英文全称Human Islet Amyloid Polypeptide (20-29) / Human Amylin (20-29)中文全称人胰岛淀粉样多肽 20–29 位核心聚集区段氨基酸总数10 aa三字母序列Ser-Asn-Asn-Phe-Gly-Ala-Ile-Leu-Ser-Ser单字母序列SNNFGALISS分子式C43H68N12O16分子量: 1009.08修饰说明纯线性游离多肽 H-SNNFGALISS-OH无 N 端乙酰、无 C 端酰胺、无 Cys / 二硫键、无荧光 / 生物素侧链修饰无 Met 残基结构式二、理化性质紫外定量仅含单 Phe280nm 弱紫外吸收优先采用 RP-HPLC、氨基酸水解定量。氧化稳定性不含 Cys、Met 等易氧化氨基酸干粉与水溶液均无氧化降解风险储存稳定性优秀。电荷特征pH7.4无酸性 Glu/Asp、无碱性 Lys/Arg/His整体呈电中性适配中性 pH6.8–7.4 PBS、胰岛细胞培养基。溶解性与聚集特性两端 Ser、中段 Asn 亲水但序列内 Ile、Leu、Phe 构成强疏水核心人 IAPP 淀粉样纤维化最小功能片段极易自发组装 β 折叠快速形成寡聚体、淀粉样纤维是 2 型糖尿病胰岛淀粉样沉积的关键致病区段溶解纯水可溶配置母液建议弱酸性缓冲液抑制提前聚集高浓度可少量 DMSO 助溶。5.空间构象游离单体为无规卷曲静置孵育后快速发生构象转变富集反平行 β 折叠结构自组装形成淀粉样原纤维。三、生物学背景人胰淀素h-IAPP20–29 是公认淀粉样成纤维核心基序大鼠 IAPP 对应区段存在氨基酸突变丧失聚集能力这也是大鼠不会发生胰岛淀粉样病变的核心原因。该片段独立于全长 IAPP即可自主完成寡聚、纤维化寡聚体直接损伤胰岛 β 细胞膜诱导细胞凋亡是糖尿病淀粉样毒性研究的经典造模工具肽。四、核心生物学功能自主淀粉样纤维化无需全长肽辅助室温中性缓冲液孵育数小时即可形成 β 折叠淀粉样纤维ThT 荧光检测呈强阳性。β 细胞毒性寡聚体阶段穿透胰岛 β 细胞膜破坏膜完整性激活 Caspase 凋亡通路诱发细胞死亡模拟人 IAPP 病理损伤。无胰淀素受体激动活性缺失 N 端二硫环受体结合结构域完全无法激活 AMY1/AMY3 受体无降糖、调控胃排空等生理代谢功能仅保留淀粉样毒性。淀粉样聚集机制研究模板用于筛选抗聚集小分子、多肽抑制剂研究 Aβ 与 IAPP 交叉共聚集机制。五、科研应用场景体外淀粉样纤维化动力学实验ThT 荧光、TEM 电镜观测纤维胰岛 β 细胞淀粉样毒性造模实验抗淀粉样聚集药物 / 多肽抑制剂筛选模型人 / 大鼠 IAPP 序列构效对照实验对比大鼠同源无毒片段Aβ 与人胰淀素交叉共聚集协同损伤机制研究。六、溶解与储存规范溶解建议用 pH4.0–5.0 稀醋酸缓冲液配制母液抑制提前聚集中性 PBS 现配现用无需还原剂。冻干粉避光密封分装-20℃长期稳定避免反复开盖吸潮。水溶液不可 4℃长期存放常温孵育即开始聚集母液分装冻存避免反复冻融。